Anticuerpos: qué son, tipos y cómo funcionan

• Blanca Espada @blank7133
• Redactora de contenidos en OkDiario. Escribiendo para blogs y empresas de contenidos digitales desde 2007.
• • 16/09/2021 14:00
  • Actualizado: 16/09/2021 14:06

Seguro que durante los últimos meses en los que hemos estado sumidos (y seguimos) por la pandemia por Coronavirus, habrás oído hablar muchísimo de los anticuerpos y de cómo estos de alguna manera permiten detectar si una persona está o no infectada por Covid-19, pero ¿sabes qué son exactamente los anticuerpos? Te explicamos ahora para qué sirven, cómo funcionan y también los distintos tipos de anticuerpos que existen.

Anticuerpos: qué son, tipos y cómo funcionan

Los anticuerpos, también llamados inmunoglobulinas, representan moléculas de glicoproteínas particularmente involucradas en la respuesta inmune. Son producidos por linfocitos B y constituyen la única clase de moléculas capaces de ofrecer una respuesta específica a agentes externos (antígenos) que se han asentado en el huésped. Simplificando, se puede afirmar que las inmunoglobulinas, al unirse al antígeno de forma específica, favorecen su posterior eliminación.

Características generales de las inmunoglobulinas

Existen cinco isotipos de inmunoglobulinas : IgM , IgA , IgE , IgG , IgD , todos con una estructura molecular básica común que les da la clásica forma de «Y» , elemento fundamental para el reconocimiento del organismo extraño ( virus , toxinas, bacterias , etc.).

Esta estructura consta de una región fija y regiones variables ubicadas en correspondencia con los brazos laterales de la «Y», dentro de las cuales se pueden reconocer los sitios de unión específicos para los antígenos. Las inmunoglobulinas son simétricas y están formadas por cuatro cadenas: dos cadenas ligeras y dos cadenas pesadas idénticas que contienen una serie de unidades homólogas repetidas que se pliegan para formar una estructura denominada » dominio Ig «.

Función y mecanismo de acción de los anticuerpos

Cada brazo lateral de la «Y» tiene sitios de unión específicos que bloquean el antígeno, lo que permite que se active el anticuerpo. La activación desencadena la reproducción de una gran cantidad de linfocitos B que se diferencian en células plasmáticas, responsables de la producción de miles de otros anticuerpos. Sin embargo, el antígeno puede ser atacado de manera diferente dependiendo del isotipo de inmunoglobulina.

Clasificación de los anticuerpos

Como ya hemos mencionado, existen cinco modelos de inmunoglobulinas o anticuerpos, similares en la estructura molecular general, pero diferentes en cuanto a funciones y modos de acción.

1. IgG – inmunoglobulina G: Representan la clase de inmunoglobulinas más representativa desde un punto de vista numérico (70-75%) y el isotipo más producido en el curso de la respuesta inmune. Son opsoninas muy eficaces y tienen la función de estimular la fagocitosis de patógenos por fagocitos y activar el sistema del complemento (un mecanismo de defensa inespecífico del sistema inmunológico). Las IgG son el único isotipo capaz de responder eficazmente frente a las toxinas bacterianas y actuar como elemento de protección frente al feto durante el embarazo. Tienen una vida media de entre veintiún y veintiocho días.
2. IgA: inmunoglobulina A: Distribuidos con mayor frecuencia en las secreciones corporales, son el isotipo más común en las membranas mucosas del tracto digestivo y respiratorio , aunque también están presentes en la leche materna, la saliva y la bilis. Realizan las funciones fundamentales de la inmunidad e inmunidad neonatal a nivel de las membranas mucosas.
3. IgE – inmunoglobulina E: Participan en la respuesta inmunitaria a los parásitos, pero juegan un papel fundamental en el curso de las reacciones alérgicas.
4. IgM: inmunoglobulina M: Este histotipo tiene una vida media de aproximadamente 5 días y se presenta de dos maneras: la primera es una forma monomérica asociada con la membrana de los linfocitos B que funciona como un receptor, la segunda forma es pentamérica en la que las cinco unidades de anticuerpos se mantienen juntas por una pequeña proteína llamada cadena J, esta estructura permite que la inmunoglobulina tenga 10 sitios de unión para el antígeno. Constituyen el 10% de todas las inmunoglobulinas.
5. IgD: inmunoglobulina D: Representan la porción más pequeña de todos los isotipos descritos hasta ahora, alrededor del 1%. Se encuentran solo en la superficie de los linfocitos B maduros y tienen la única función de activar los linfocitos y promover la diferenciación en células plasmáticas.